La trypsine est l’une des nombreuses enzymes protéolytiques nécessaires à la digestion. Son précurseur (trypsinogène) est produit par le pancréas et sa fonction première est de digérer les protéines. La décomposition des protéines par la trypsine commence dans l’intestin grêle lorsque le trypsinogène (la forme inactive de la trypsine) voyage du pancréas à l’intestin grêle et est ensuite converti en trypsine.
La trypsine (aussi parfois appelée protéinase) travaille avec deux autres protéinases appelées pepsine et chymotrypsine pour décomposer les protéines (provenant des aliments) en acides aminés. Les acides aminés sont des éléments constitutifs des protéines et ils sont utilisés dans l’organisme pour de nombreuses fonctions, notamment :
- La production d’hormones
- Potentialiser la croissance musculaire
- Réparation des tissus (y compris la peau, les muscles, les os, le cartilage et le sang)
- Construire des neurotransmetteurs dans le cerveau
![trypsin](https://sante.vip/wp-content/uploads/2020/10/trypsin-benefits-side-effects-dosage-and-interactions_5f867f28339d1.jpeg)
Une pénurie de trypsine
Lorsque le corps ne produit pas assez de trypsine, cela peut entraîner un état appelé malabsorption. La malabsorption est la diminution de la capacité de l’organisme à digérer et à absorber un apport adéquat de nutriments.
La malabsorption due à un manque de trypsine peut avoir plusieurs causes, notamment la mucoviscidose, la pancréatite (inflammation du pancréas) et d’autres affections qui ont un impact sur le pancréas.
Lors du diagnostic de la pancréatite, un test de laboratoire impliquant la mesure du taux de trypsine peut être effectué pour évaluer le taux de trypsine dans le sang ou les selles. Un faible taux de trypsine dans les selles peut être une indication d’insuffisance pancréatique due à une pancréatite ou à la mucoviscidose (chez les adultes).
Remarque : des niveaux élevés de trypsine immunoréactive (TRI) chez les bébés peuvent indiquer la présence de gènes pour le trouble génétique récessif, la mucoviscidose.
Avantages
Il n’y a pas suffisamment de preuves pour étayer les affirmations selon lesquelles la trypsine est efficace pour de nombreuses affections, notamment :
- Diabète
- Cancer du côlon et du rectum (et autres types de cancer)
- Sclérose en plaques
- Infections
- Allergies
- Arthrose
- Symptômes de troubles digestifs (tels que le reflux acide)
Bien que de nombreuses personnes prennent des enzymes digestives (telles que la trypsine) pour traiter les symptômes de troubles digestifs, les preuves (issues d’études de recherche) ne soutiennent pas l’utilisation d’enzymes supplémentaires pour traiter les affections courantes du tractus gastro-intestinal (GI).
Études
De nombreuses études portant sur des compléments naturels (dont la trypsine) manquent de preuves provenant de l’homme et impliquent des études sur les animaux, et beaucoup sont des études plus anciennes. Une grande partie de la documentation récente sur l’efficacité des enzymes digestives (et d’autres suppléments) est basée sur ces études plus anciennes/animales.
Les suppléments de trypsine peuvent éventuellement être efficaces pour :
Blessures/brûlures
Les suppléments de trypsine en vente libre sont souvent utilisés de façon topique (sur la peau) pour aider à débrider les plaies. Le débridement est une procédure courante visant à aider le corps à éliminer les tissus morts afin que de nouveaux tissus puissent les remplacer. On pense que la dégradation des protéines dans les tissus morts est le principal mécanisme de la trypsine, en ce qui concerne ses propriétés de cicatrisation des plaies.
Certaines études
ont montré que la chymotrypsine (une enzyme protéolytique liée à la trypsine) peut diminuer la destruction des tissus qui se produit à la suite de brûlures. Un médicament à base de trypsine:chymotrypsine est utilisé en clinique depuis 1961.
Bien que les protéases soient connues pour décomposer les matières étrangères et les protéines endommagées (provenant de tissus morts) dans les plaies, de sorte que de nouveaux tissus peuvent se former, une activité protéasique trop importante peut interférer avec le processus normal de formation de nouveaux tissus. Cela peut conduire à la décomposition de nouveaux tissus avant qu’ils ne soient complètement formés.
Inflammation et œdème
De nombreuses études plus anciennes ont utilisé la trypsine orale et la chymotrypsine dans les blessures traumatiques et la chirurgie orthopédique pour réduire l’inflammation et l’œdème. L’œdème est un terme médical qui signifie simplement un gonflement. L’œdème est le résultat d’une fuite de petits vaisseaux sanguins dans les tissus voisins. Lorsque l’excès de liquide commence à s’accumuler, il provoque un gonflement des tissus des parties du corps concernées. Le gonflement est le résultat d’une inflammation.
Une étude a découvert que la chymotrypsine orale (prise par la bouche) peut être efficace pour réduire l’inflammation et l’œdème résultant de fractures (comme celles de la main).
Une autre étude
a rapporté que l’administration de trypsine avec de la bromélaïne fonctionnait mieux que des enzymes uniques pour réduire l’œdème (gonflement) et améliorer la guérison. Ces expériences ont été réalisées principalement sur des lapins.
Cancer
Les résultats des études sur l’utilisation de la trypsine pour traiter le cancer sont mitigés. Si certaines recherches ont montré que la trypsine pourrait avoir des propriétés suppressives des tumeurs (ralentissant la progression du cancer), d’autres éléments
indiquent la possibilité que la trypsine puisse favoriser la propagation de certains types de cancer.
Dans une étude animale
plus ancienne (de 1998) impliquant l’administration rectale à long terme de trypsine mélangée à d’autres enzymes (papaïne et chymotrypsine), des effets antitumoraux ont été découverts chez des souris auxquelles on avait administré des cellules cancéreuses. Les auteurs de l’étude ont conclu que « 30% des animaux du groupe test ont été déclarés exempts de cancer [après traitement par les enzymes].
Selon les auteurs d’une étude publiée en 2006 par le Journal of Pathology
, « la trypsine est impliquée dans la carcinogenèse colorectale [développement du cancer dans le colon et le rectum] et favorise la prolifération, l’invasion et les métastases. Bien qu’il s’agisse d’une enzyme digestive pancréatique bien connue, la trypsine a également été trouvée dans d’autres tissus et dans divers cancers, principalement dans le colorectum. De plus, les cancers colorectaux avec expression de trypsine ont un mauvais pronostic et une survie sans maladie plus courte ».
Dans une étude publiée en 2003 par la revue Cancer Research
, 72 sujets d’étude atteints d’un cancer de l’estomac et 49 d’un cancer de l’œsophage ont été observés. Les auteurs de l’étude ont écrit : « ‘Nos résultats confirment l’idée que la trypsine joue un rôle de suppression de la tumeur dans le carcinome humain [cancer provenant de la muqueuse des organes internes].
Rétablissement après une blessure sportive
Les données des études qui ont examiné les effets des enzymes en vente libre (comme la trypsine) pour améliorer la récupération musculaire après l’exercice ont été mélangées.
Une étude
a révélé que dans un groupe de 20 hommes en bonne santé âgés de 18 à 29 ans, les suppléments de protéase accéléraient le temps de récupération (y compris la durée pendant laquelle les sujets de l’étude ont ressenti des douleurs et la capacité des muscles à se contracter) après une descente en courant.
Un essai randomisé en double aveugle, avec placebo
(la référence des études), a cependant révélé que les participants à l’étude qui prenaient soit un supplément d’enzymes digestives soit un placebo pour retarder l’apparition de douleurs musculaires, il n’y avait pas de différence dans la durée de la récupération pour le groupe placebo par rapport au groupe d’enzymes protéolytiques.
Effets secondaires possibles
La trypsine est considérée comme relativement sûre lorsqu’elle est appliquée sur la peau pour nettoyer et cicatriser les plaies. Mais il n’y a pas suffisamment de données de recherche pour indiquer si l’enzyme est sans danger lorsqu’elle est prise par voie orale. Bien que certaines études aient montré que la trypsine en combinaison avec d’autres enzymes digestives n’induisait aucun effet secondaire, il n’y a pas eu suffisamment de rapports sur la trypsine (prise seule par voie orale) et son niveau de sécurité.
Des effets secondaires légers, tels que des douleurs locales et une sensation de brûlure temporaire, ont été constatés lorsque la trypsine était appliquée sur la peau pour le traitement des plaies.
Des enzymes en vente libre, prises par la bouche, ont souvent provoqué des malaises au niveau des voies digestives, en particulier à fortes doses.
Il existe de rares rapports de réaction allergique grave, appelée anaphylaxie, qui ont été associés à la chymotrypsine orale. Les symptômes de l’anaphylaxie sont considérés comme une urgence médicale, ils peuvent inclure :
- Difficulté à respirer ou bruits respiratoires
- Gonflement de la langue ou de la gorge
- Gorge serrée
- Difficulté à parler (voix rauque)
- Sifflant
- Toux
- Étourdissements
- Effondrement
Ces signes de choc anaphylactique sont considérés comme une urgence médicale. Si une personne présente ces symptômes après avoir pris de la trypsine (ou tout autre médicament ou complément naturel), elle doit immédiatement demander des soins médicaux d’urgence.
Contre-indications
Une contre-indication est un médicament, un traitement ou une autre situation spécifique dans laquelle un médicament, un complément ou un traitement ne doit pas être administré en raison de son potentiel de nuisance. Souvent, deux médicaments ou suppléments ne doivent pas être pris ensemble et/ou un médicament ou un supplément ne doit pas être utilisé lorsqu’une personne souffre d’une affection spécifique parce qu’il pourrait l’aggraver.
Les contre-indications (ceux qui ne devraient pas prendre un médicament ou un complément en raison de son potentiel à causer des dommages) pour la trypsine sont les suivantes
- La grossesse (il n’y a pas assez de données de recherche clinique disponibles pour prouver l’innocuité de la trypsine pour les femmes enceintes et leurs bébés à naître).
- Mères allaitantes (les données de la recherche clinique disponibles ne sont pas suffisantes pour prouver l’innocuité de la trypsine pour les mères allaitantes et leurs bébés).
Les femmes enceintes et les mères allaitantes doivent consulter un professionnel de la santé avant de prendre de la trypsine. - Les enfants atteints de mucoviscidose : On pense qu’une maladie rare appelée colopathie fibrosante est liée à la prise de fortes doses d’enzymes digestives. Une personne atteinte de fibrose kystique doit toujours consulter son fournisseur de soins de santé avant de prendre de la trypsine.
Dosage et préparation
Préparation
La trypsine peut être fabriquée à partir de sources bactériennes ou fongiques, mais elle est le plus souvent extraite du pancréas des porcs (appelée trypsine porcine). Elle peut également être fabriquée à partir d’autres sources animales productrices de viande. La plupart des suppléments de trypsine vendus dans le commerce sont combinés avec d’autres enzymes.
Dosage
La dose orale moyenne de trypsine peut atteindre 50 milligrammes (mg) et est le plus souvent associée à la bromélaïne (une autre enzyme protéolytique).
Ce qu’il faut rechercher
La loi de 1994 sur les compléments alimentaires, la santé et l’éducation a considéré les enzymes en vente libre comme des compléments alimentaires. Cela signifie qu’ils sont exemptés de l’obligation de prouver la sécurité ou l’efficacité de leurs produits (par opposition aux médicaments sur ordonnance ou en vente libre). Cette disposition est en vigueur, à condition que le fabricant ne prétende pas que le produit peut traiter, prévenir ou guérir une maladie.
En outre, les compléments alimentaires ne sont pas réglementés par une agence gouvernementale telle que la Food and Drug Administration (FDA). Cela signifie que la charge d’établir la sécurité, la pureté et l’efficacité d’un complément naturel incombe au consommateur, et non au fabricant. Comme ces compléments ne sont pas strictement réglementés, ils peuvent contenir des contaminants. La dose des compléments alimentaires peut varier en fonction du fabricant ou de la marque.
Afin de garantir la sécurité de produits tels que la trypsine, votre prestataire de soins de santé doit toujours être consulté (concernant l’indication, le dosage et la durée) avant leur prise. Il est également important de choisir des produits biologiques qui ont été certifiés par des organismes tiers tels que la pharmacopée américaine, NSF International ou ConsumerLab.com. Ces organisations évaluent et rendent compte du niveau de sécurité, de pureté et de puissance d’un produit.
En outre, lorsque vous achetez des enzymes protéolytiques, comme la trypsine, assurez-vous de choisir un produit à enrobage entérique. Un enrobage entérique protège le complément contre la décomposition et l’inactivité de l’acide gastrique avant qu’il n’atteigne l’intestin grêle où il va agir.
Autres questions
Quelle est la différence entre la trypsine et la chymotrypsine ?
La principale différence entre les deux enzymes est qu’elles décomposent des acides aminés différents. La chymotrypsine décompose le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine. La trypsine décompose la lysine et l’arginine.
N’oubliez pas que le simple fait que les données de la recherche clinique fassent défaut n’indique pas que les produits ne fonctionnent pas ; cela signifie simplement que les consommateurs doivent les utiliser avec prudence. À mesure que de nouvelles études seront disponibles à l’avenir, les prétendus avantages pourraient devenir plus attrayants. Toutefois, il faut du temps, ainsi que de nombreuses études sur l’homme, pour garantir la sécurité et l’efficacité des compléments alimentaires dans toutes les populations (y compris les enfants, les personnes âgées, les personnes souffrant de maladies et autres).
Malgré le fait que les données des études de recherche clinique manquent en ce qui concerne la sécurité et l’efficacité des enzymes protéolytiques (comme la trypsine), de nombreuses personnes choisissent de les prendre. La trypsine et d’autres enzymes digestives sont couramment prises pour traiter des affections telles que les troubles digestifs. Si vous avez l’intention d’essayer la trypsine (ou d’autres enzymes), veillez à en informer votre prestataire de soins de santé (en particulier si vous avez un problème de santé ou si vous prenez d’autres suppléments ou médicaments). Suivez également les instructions figurant sur l’étiquette. Votre prestataire de soins de santé doit vous conseiller de prendre conscience des effets indésirables et vous demander de cesser l’utilisation si vous ne voyez aucun résultat.
Sources des articles (certains en anglais)
- Patricia JJ, Dhamoon AS. Physiologie, digestion. [Mis à jour le 7 juillet 2019]. Dans : StatPearls [Internet]. L’île au trésor (FL) : StatPearls Publishing ; 2019 janv.
- Association américaine de chimie clinique. Malabsorption. Mis à jour le 11 novembre 2019.
- Association américaine pour la chimie clinique. Fibrose kystique. Mise à jour le 28 octobre 2019.
- Varayil JE, Bauer BA, Hurt RT. Supplémentation enzymatique en vente libre : Ce qu’un clinicien doit savoir. Mayo Clin Proc. 2014;89(9):1307-1312. doi:10.1016/j.mayocp.2014.05.015
- Faculté de recherche thérapeutique. Base de données complète sur les médicaments naturels. Trypsine. Mise à jour le 22 janvier 2014.
- Shah D, Mital K. The role of trypsin:chymotrypsin in tissue repair. Avancées en matière de thérapie. 2018;35(1):31-42. doi:10.1007/s12325-017-0648-y
- Shaw PC. L’utilisation d’une formulation de trypsine-chymotrypsine dans les fractures de la main. Br J Clin Pract. 1969 Jan 1;23(1):25-6.
- Ito C, Yamaguchi K, Shibutani Y, et al. Actions anti-inflammatoires des protéases, de la bromélaïne, de la trypsine et de leur préparation mixte. Nihon Yakurigaku Zasshi. 1979;75(3):227-237.
- Yamashita K, Mimori K, Inoue H, Mori M, Sidransky D. A tumor-suppressive role for trypsin in human cancer progression. Cancer Res. 2003;63(20):6575-8.
- Wald M, Zavadova E, Pouckova P, Zadinova M, Boubelik M. Polyenzyme preparation Wobe-Mugos inhibit la croissance des tumeurs solides et le développement de métastases expérimentales chez la souris. Life Sci. 1998;62(3):PL43-PL48.
- Soreide K, Janssen EA, Körner H, Baak JP. Trypsine dans le cancer colorectal : mécanismes biologiques moléculaires de prolifération, d’invasion et de métastases. The Journal of Pathology. 2006;209(2):147-56. doi:10.1002/path.1999
- Miller PC, Bailey SP, Barnes ME, Derr SJ, Hall EE. Les effets de la supplémentation en protéase sur la fonction des muscles squelettiques et les DOMS après la course de descente. J Sports Sci. 2004;22(4):365-72. doi:10.1080/02640410310001641584
- Le système de santé des enfants de Nemours. Une étude d’observation prospective à long terme de l’incidence de la colopathie fibrosante.
- Ma W, Tang C, Lai L. Spécificité de la trypsine et de la chymotrypsine : corrélation dynamique contrôlée par le mouvement de la boucle comme déterminant. Biophys J. 2005;89(2):1183-93. doi:10.1529/biophysj.104.057158
Lectures complémentaires
- Deitrick RE. Les enzymes protéolytiques orales dans le traitement des blessures sportives : une étude en double aveugle. Pa Med. 1965;68(10):35-37.